Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufms.br/handle/123456789/12766
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dc.creatorJean Alain Renaud-
dc.date.accessioned2025-10-13T20:37:10Z-
dc.date.available2025-10-13T20:37:10Z-
dc.date.issued2025pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufms.br/handle/123456789/12766-
dc.description.abstractEnzymatic immobilization on organic-inorganic hybrid supports emerges as a promising strategy to optimize the production of 6-aminopenicillanic acid (6-APA), combining the stability of silica with the sustainability of agro-industrial waste such as cumbaru endocarp. This study aimed to develop and characterize a hybrid support based on silica and cumbaru endocarp (Dipteryx alata Vogel) for the immobilization of the enzyme penicillin G acylase (PGA), targeting the production of (6-APA) through the enzymatic hydrolysis of penicillin G. Hybrid matrices with different percentages of cumbaru endocarp (1%, 1.5%, and 2%) and silica were prepared by the sol-gel method. Matrices with silica and 2% cumbaru endocarp, previously treated with dioxane and sodium periodate, were also prepared. Subsequently, all prepared hybrid supports were activated with glutaraldehyde and epichlorohydrin. The characterization of the prepared supports was carried out using scanning electron microscopy (SEM), Fourier-transform infrared spectroscopy (FTIR), and thermogravimetric analysis (TGA). SEM and FTIR analyses confirmed the successful formation of the hybrid support, revealing a porous structure and the presence of essential functional groups for enzyme immobilization. The TGA results demonstrated that the hybrid support activated with glutaraldehyde exhibited higher thermal stability, with a mass loss of only 16.3% up to 700°C, compared to the other prepared supports, highlighting its robustness for industrial applications. After characterization, the hybrid support prepared with silica and 2% cumbaru endocarp activated with glutaraldehyde was selected to carry out the immobilization of penicillin G acylase (PGA) by the covalent binding method. Subsequently, the enzymatic activity of the free and immobilized enzyme was determined, along with the immobilization yield (29%). Despite the relatively low immobilization yield obtained, the developed hybrid support, with the necessary adjustments, shows promising potential for biotechnological applications, standing out as a sustainable alternative for industrial processes based on biocatalysis. Keywords: Enzyme immobilization, penicillin G acylase, hybrid support, cumbaru endocarp, 6-aminopenicillanic acid.-
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.publisherFundação Universidade Federal de Mato Grosso do Sulpt_BR
dc.rightsAcesso Restritopt_BR
dc.subjectImobilização enzimática, penicilina G acilase, suporte híbrido, endocarpo de cumbaru, ácido 6-aminopenicilânico.-
dc.titlePREPARAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO DE SUPORTE HÍBRIDO PARA IMOBILIZAÇÃO DE PENICILINA G ACILASEpt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.contributor.advisor1Rebeca Yndira Cabrera Padilla-
dc.description.resumoA imobilização enzimática em suportes híbridos orgânico-inorgânicos surge como estratégia promissora para otimizar a produção de ácido 6-aminopenicilânico (6-APA), combinando a estabilidade da sílica com a sustentabilidade de resíduos agroindustriais como o endocarpo de cumbaru. Este estudo teve como objetivo sintetizar e caracterizar suportes híbridos à base de sílica e endocarpo de cumbaru (Dipteryx alata Vogel) para a imobilização da enzima penicilina G acilase (PGA), visando à produção de 6-APA por hidrólise enzimática da penicilina G. Os suportes foram obtidos pelo método sol-gel, incorporando diferentes proporções de endocarpo de cumbaru (1%; 1,5% e 2%). Adicionalmente, foram preparadas matrizes contendo 2% de endocarpo previamente tratado com dioxano e periodato de sódio. Todos os suportes sintetizados foram posteriormente ativados com glutaraldeído ou epicloridrina. A caracterização estrutural e físico-química foi realizada por microscopia eletrônica de varredura (MEV), espectroscopia no infravermelho com transformada de Fourier (FTIR) e análise termogravimétrica (TGA). As análises por MEV e FTIR confirmaram a formação bem-sucedida do suporte híbrido, evidenciando uma estrutura porosa e a presença de grupos funcionais essenciais para a imobilização enzimática. Os resultados de TGA demonstraram que o suporte híbrido ativado com glutaraldeído apresentou maior estabilidade térmica, com perda de massa de apenas 16,3% até 700°C, comparado com os demais suportes preparados, destacando sua robustez para aplicações industriais. Após a caracterização, foi selecionado o suporte híbrido preparado com sílica e 2% de endocarpo de cumbaru ativado com glutaraldeído para realizar a imobilização da penicilina G acilase (PGA) pelo método de ligação covalente, em seguida foi realizada a determinação da atividade enzimática da enzima livre e imobilizada, bem como o rendimento de imobilização (29%). A pesar do rendimento de imobilização obtido relativamente baixo, o suporte híbrido desenvolvido com os ajustes necessários apresenta-se com potencial promissor para aplicações biotecnológicas, destacando-se como uma alternativa sustentável para processos industriais baseados em biocatálise. Palavras-chave: Imobilização enzimática, penicilina G acilase, suporte híbrido, endocarpo de cumbaru, ácido 6-aminopenicilânico.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.initialsUFMSpt_BR
Aparece nas coleções:Programa de Pós-graduação em Química

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